由生物物理所三个课题组组成的联合研究团队解析了处于两种不同条件下的豌豆C2S2M2超级复合物的单颗粒冷冻电镜结构,分辨率分别达到2.7埃和3.2埃,其中2.7埃分辨率的结构是目前世界上通过冷冻电镜单颗粒法解析获得的分辨率最高的膜蛋白结构。该项工作首次展示了植物C2S2M2型超级复合物的精确三维结构,该复合物总分子量达到140万道尔顿,是一个同源二聚体的超分子体系。两个结构中的每个单体分别包含了28或27个蛋白亚基、159个叶绿素分子、44个类胡萝卜素分子和众多的其它辅因子。该项工作首次解析了CP24和M-LHCII的结构,并指认了M-LHCII所特有的Lhcb3亚基;展示了不同外周捕光蛋白彼此之间以及它们与核心复合物之间相互识别和装配的位点和机制;在对豌豆C2S2M2超级复合物内部高度复杂的色素网络进行深入分析的基础上,揭示了外周天线捕获光能并向核心复合物传递能量的途径。同时,两种不同状态的C2S2M2结构的比较分析结果显示,超级复合物中的外周捕光复合物M-LHCII和CP24的结合位置可变,提示高等植物光系统II超级复合物可对环境条件的变化做出响应,通过整体结构的变化实现对捕光过程的调节。上述研究结果对于进一步在分子水平深入理解高等植物光系统II超级复合物中的能量传递和光保护机理具有重要意义。《科学》杂志在同期为该项研究工作配发了题为The complex that conquered the land 的评述。